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Dernière mise à jour : Mai 2021

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SPS - Saclay Plant Sciences

Endocytose ubiquitine-dépendante des protéines de surface de la cellule (BRIubi)

Coordinateur : Grégory Vert

Projet de thèse sélectionné en 2012 - Personne recrutée : Sara Carneiro Martins

Chez les plantes, l'existence d'un trafic  de protéines membranaires nécessitant l'ubiquitine (Ub) n'a jamais été démontré. Nous avons initié l'étude du rôle et des mécanismes du trafic des protéines membranaires  dépendant de l'ubiquitination en utilisant le récepteur des hormones brassinosteroides BRI1 comme modèle. BRI1 représente effectivement l'un des rares substrats endocytaires de plantes et sert de récepteur kinase type chez des plantes pour lequel le ligand, le mécanisme d'activation, les partenaires et les voies de signalisation en aval sont bien caractérisés. Nous avons démontré que BRI1 est modifiépost-traductionellement par des chaînes de polyubiquitine K63 in vivo. En utilisant à la fois une stratégie d'ubiquitination artificielle de BRI1 et la génération d'une forme mutante BRI1 défectueuse pour l'ubiquitination, nous avons découvert que l'ubiquitination favorise l'internalisation BRI1 à partir de la surface cellulaire et est essentielle pour sa reconnaissance au niveau du réseau trans-Golgi / endosomes précoce (TGN / EE) pour un adressage vers la vacuole. Enfin, nous avons démontré que le contrôle de la dynamique de la protéine BRI1 par ubiquitination est un mécanisme important pour les réponses aux hormones brassinosteroides chez les végétaux.

Publications :

Martins S., Dohmann E.M., Cayrel A., Johnson A., Fischer W., Pojer F., Satiat-Jeunemaitre B., Jaillais Y., Chory J., Geldner N., Vert G. (2015). Internalization and vacuolar targeting of the brassinosteroid hormone receptor BRI1 are regulated by ubiquitination. Nature Communications 6: 6151.

Communications lors de congrès :

- EPSR 2015 Paris : “Ubiquitin-dependent endocytosis of the plant steroid hormone receptor BRI1”

- Poster at Signalling in Plant Development EMBO Conference in Brno - "Ubiquitin-dependent endocytosis of cell-surface proteins”